¡Estoy buscando urgentemente los puntos clave de la versión de bioquímica de Zha Xiliang!
Puntos clave de los azúcares:
1. La mayor parte del Glc en los azúcares es de tipo D, y los aminoácidos que forman las proteínas son todos de tipo L. El tipo D existe pero no participa en la síntesis de proteínas. 2. A trae un juego de libros brillantes.
Puntos clave de las enzimas:
3. La mayoría de las enzimas oligoméricas son enzimas intracelulares, mientras que las enzimas extracelulares son generalmente enzimas monoméricas.
4. El sitio activo se refiere al área de la molécula de enzima que se une directamente al sustrato y está directamente relacionada con la catálisis.
5. Significa que la enzima tiene una selectividad estricta por los sustratos que participan en la reacción, es decir, una enzima sólo puede actuar sobre un tipo de sustrato, o un tipo de sustratos con estructuras moleculares similares, y ocurre un cierto tipo de reacción. Un tipo específico de reacción química que produce productos específicos.
6. Las enzimas son biocatalizadores sintetizados por células con alta eficiencia, alta especificidad y actividad ajustable, y realizan funciones catalíticas en el organismo.
7. La velocidad de reacción de una enzima: la disminución de sustrato o el aumento de producto por unidad de tiempo y unidad de volumen.
8. La temperatura óptima no es una constante característica de la enzima. Está relacionada con el tipo de sustrato, el tiempo de acción, el pH, la fuerza iónica y otros factores.
9. -Curva de Menten: reacción enzimática La curva de relación entre velocidad y concentración de sustrato
10 La premisa para el establecimiento de la ecuación de Michaelis-Menten: la velocidad de reacción es la velocidad inicial, porque en este momento la velocidad de reacción. es proporcional a la concentración de enzima, evitando la influencia de los productos de reacción y otros factores. La interferencia del complejo enzima-sustrato está en estado estacionario, es decir, la concentración de ES no cambia y cumple con la ley de acción de masas;
11. Cualquier compuesto que inhiba la velocidad de reacción de una enzima se denomina inhibidor enzimático (inhibidor), y su efecto se denomina inhibición enzimática.
12. Inhibición competitiva: El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato, compite por el centro activo de la enzima y forma un complejo EI reversible con la enzima para evitar que el sustrato se una a la enzima. Km aumenta y vmax permanece sin cambios
13. Inhibición no competitiva: el sustrato y el inhibidor pueden unirse a la enzima al mismo tiempo, pero el complejo ternario intermedio ESI no puede descomponerse más en productos. enzima Actividad reducida. Km permanece sin cambios pero vmax disminuye
14 Inhibición anticompetitiva: la enzima solo puede unirse al inhibidor después de unirse al sustrato. , Km disminuye vmax y la pendiente permanece sin cambios
15
16 La capacidad de una enzima para catalizar una reacción específica se utiliza para expresar la actividad enzimática, unidad internacional (UI): 1μmoL. cambio/minuto
17. Actividad enzimática por miligramo de proteína enzimática. Unidad: U/mg de proteína. Medición de la pureza de la enzima
18. Propiedades de la enzima: alta eficiencia, unión de la enzima al sustrato en el centro activo, especificidad, sensible a las condiciones de reacción (temperatura óptima, pH óptimo), fácil de inactivar, las condiciones de reacción son suaves. , la actividad enzimática está regulada, y la actividad de muchas enzimas también requiere la presencia de cofactores. Como cofactores, la mayoría son vitaminas o sus derivados.
Sistema Internacional Principios básicos de denominación: indicar claramente el. sustrato de la enzima y la naturaleza de la reacción catalítica (se puede omitir cuando el sustrato es agua).
20. Clasificación y numeración sistemática internacional (número CE) de oxígeno, trans, agua, división, hetero y combinación
21 Punto ciego en la clasificación internacional: las diferencias entre especies en enzimas son. ignorado y diferencias tisulares
22 La influencia del pH: la acidez y la alcalinidad excesivas conducen a la desnaturalización de las proteínas enzimáticas, afectan el estado de disociación de las moléculas del sustrato, afectan el estado de disociación de las moléculas enzimáticas y afectan la conformación de el centro activo de la enzima
23. Ecuación de Michaelis-Menten: Constante de Michaelis-Menten:
24. Interpretación de Km
(1) Km es el Constante de Michaelis-Menten, que es la mitad de la velocidad inicial de la reacción enzimática Vmax La concentración del sustrato en ese momento.
Cuando v=Vmax/2, Km=[S] (la unidad de Km es la unidad de concentración)
(2) Bajo ciertas condiciones, se puede utilizar para expresar la Relación entre la afinidad de la enzima y el sustrato.
Cuanto mayor sea el Km de una enzima, menor será la afinidad de la enzima por el sustrato; por el contrario, cuanto menor sea el Km, mayor será la afinidad de la enzima por el sustrato.
>
(3) Es la constante física característica de una enzima bajo ciertas condiciones. Diferentes enzimas tienen diferentes
valores de Km Midiendo el valor de Km, se puede identificar la enzima.
(4) Km puede ayudar a determinar la dirección de una reacción reversible en el cuerpo.
Si el valor de Km de la enzima para el sustrato es menor que el valor de Km para el producto, la reacción es favorable para la reacción directa. De lo contrario
, favorece la reacción inversa.
25. Principio básico: Transformar la ecuación de Michaelis-Menten en una ecuación en línea recta equivalente a y=ax+b. Método de representación gráfica recíproca doble (método Lineweaver-Burk) forma recíproca doble de la ecuación de Michaelis-Menten:
Enfoque de las hormonas:
En los animales, las células que secretan hormonas se llaman células endocrinas que se ven afectados por las hormonas se llaman células diana.
2. La alta especificidad de las hormonas está determinada por los receptores.
4. Propiedades del receptor: alta especificidad, reversible, alta afinidad y saturabilidad en la unión al ligando, lo que puede producir potentes efectos biológicos.
5. Factores que median en el número de receptores: Los aumentos en la concentración hormonal y el contacto prolongado de las hormonas con las células diana pueden provocar una disminución en el número de receptores.
6. La región transmembrana de los receptores de la membrana celular es generalmente rica en aminoácidos hidrofóbicos y a menudo forma una hélice a. Los receptores de membrana se pueden dividir en: (1) Receptores acoplados a proteína G (GPCR o 7TM) (2) Receptores de canales iónicos (canales solubles en agua) (3) Receptores enzimáticos (después de que el receptor y el ligando se unen, se activa la actividad enzimática) (4) Receptores sin actividad enzimática pero directamente unidos a tirosina proteína quinasas en el citoplasma (5) Otros receptores
7. Los receptores intracelulares de hormonas contienen al menos dos sitios activos: uno se une a las hormonas y el otro. otro se une a la secuencia de bases del elemento especial de respuesta hormonal (HRE) en el ADN.
8. Proteína G (proteína de unión a guanilato) La proteína G es una proteína de interfaz situada en el interior de la membrana celular. La proteína G está acoplada al receptor hormonal y actúa como receptor intermedio sobre el receptor. y efectores La conformación de todas las proteínas G unidas al GDP es diferente de la unida al GTP. Sólo las proteínas G que se unen al GTP están activas.
9. α en la proteína G trimérica puede unirse a receptores hormonales, adenilil ciclasa, GTP, fluoruro, etc.
10. señalización del factor de crecimiento), Ran (ayuda a que las proteínas entren y salgan del núcleo), Rho (regula el citoesqueleto de actina) Rab, ARF, factor de iniciación, factor de elongación, factor de terminación
11 Una vez α La subunidad se une a GTP. , que se disocia inmediatamente de las subunidades β y γ, y su actividad se activa, generalmente mediante los efectores desactivadores de la subunidad α.
12. Transducción de señales de receptores acoplados a proteína G: receptor → proteína G → efector → segundo mensajero → proteína quinasa
Enzima → enzima diana o proteína diana → Terminación
13. Terminación de señal del sistema AC: HR*→H+R cAMP GTPasa que hidroliza la proteína G mediante la fosfodiesterasa
Fosfoproteína fosfatasa
14. -β o Gq; Efector-PLC-β; Segundo mensajero-DG, IP3, Ca2+ y calmodulina
15. Calmodulina Estructura y función: CaM es una proteína ácida termoestable que consta de 148 aminoácidos. Residuos. Existe en todas las células eucariotas y está altamente conservado en la evolución. Parece una pesa en su estructura tridimensional. Una hélice α de 7 vueltas conecta los dos lóbulos. -Motivos estructurales de hélice. Cada α-hélice-bucle-α-hélice puede unirse a un ion calcio.
Función:
(1) Como subunidad δ de la glucógeno fosforilasa
(2) Activa directamente otras proteínas
(3) Activa indirectamente otras proteínas apoyándote en la proteína quinasa CaM
16. Terminación de señal del sistema PKC:
I HR*→H + R
II. de la proteína G
III. Degradación del segundo mensajero Li+ -IP3→IP2→IP→I→PI→PIP2
IV. sistema de señalización Proteína de golf
Olor → Receptor olfativo → Proteína de golf → AC → cAMP → Canal iónico abierto (entrada de Na+, Ca2+) → Despolarización de membrana → Conducción nerviosa
Sistema RTK
18. /p>
Propiedades generales:
(1) Las hormonas que actúan a través de este sistema son principalmente factores de crecimiento
( 2) El receptor tiene potencial actividad tirosina proteína quinasa
(3) El receptor tiene una estructura altamente conservada
(4) Generalmente activa la expresión de genes específicos. La vía más importante para la transducción de información extracelular al núcleo.
(5) La desfosforilación de los residuos de tirosina está catalizada por una proteína tirosina fosfatasa especializada.
. La función de las fosfatasas es revertir la reacción iniciada por las quinasas, y algunas de ellas también se ubican en la membrana celular como receptores (como el antígeno CD45).
(6) Este sistema está estrechamente relacionado con la carcinogénesis celular
Foco proteico:
1. Todos los aminoácidos y péptidos con grupos α-amino libres e indenos. Todas las reacciones de tricetonas producen sustancias de color azul violeta, y sólo la prolina y la hidroxiprolina reaccionan con la ninhidrina para producir sustancias amarillas.
2. Reacción de Sanger
2.4 Monodinitrofluorobenceno (DNFB)
DNP-aminoácido, amarillo, identificado por cromatografía, utilizado por Sanger Determinar el aminoácido NH2 terminal de polipéptidos
3. Biuret: al menos dos enlaces peptídicos.
4. La existencia del plano amida permite que cualquier residuo de aminoácido de la cadena peptídica gire sólo en dos ángulos.
5. Mb; una cadena peptídica, combinada de forma no valente con una molécula de grupo protésico hemo. El hemo está compuesto de protoporfirina y Fe2+. Fe2+ puede formar 6 enlaces de coordinación
6. Hb: Adulto: HbA: α2β2 98%,
HbA2: α2δ2 2%
Feto: HbF α2γ2.
Embrión temprano: α2ε2
Efecto sinérgico positivo de cuatro cadenas peptídicas
Cerca de una esfera, con cuatro subunidades en las cuatro esquinas del tetraedro, cada una allí es un grupo protésico hemo en cada subunidad
La hemoglobina tiene un sitio de unión para el CO2 y el 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglicerato). Por lo tanto, la hemoglobina también puede transportar CO2.
Aumentar la concentración de CO2 y reducir el pH puede aumentar significativamente el efecto sinérgico entre las subunidades de la hemoglobina, reducir la afinidad de la hemoglobina por el O2 y promover la liberación de O2. Por el contrario, las altas concentraciones de O2 también pueden promover la liberación. de H+ y CO2. La razón del efecto Bohr es que el H+ y el CO2 pueden unirse a sitios específicos de la Hb y promover la transformación de la Hb del estado R al estado T.
BPG es un efector negativo de la hemoglobina.
BPG (2,3-bisfosfoglicerato) estabiliza la conformación de la hemoglobina desoxigenada formando enlaces salinos con sus dos subunidades beta, reduciendo así la afinidad de la hemoglobina desoxigenada por el oxígeno.
BPG mejora aún más la eficiencia del suministro de oxígeno de la hemoglobina. En los tejidos, la PO2 es baja y la BPG reduce la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina y aumenta la capacidad de descarga de oxígeno de la hemoglobina.
(1) La adaptación alpina y los cambios de compensación fisiológica en el enfisema aumentan;
(2) La adición de inosina durante el almacenamiento de sangre en los bancos de sangre puede evitar que la BPG disminuya.
Puntos clave del ácido nucleico:
1. Factores que afectan el valor de Tm del ADN
Cuanto mayor sea la homogeneidad del ADN, más estrecho será el rango de temperatura de desnaturalización. , puede analizar la homogeneidad del ADN.
Contenido de G-C
Alta fuerza iónica y alta Tm en el medio
Estructura:
T3, T4, epinefrina, norepinefrina Glucosa, galactosa, manosa, ribosa, arabinosa, xilosa, fructosa. NAG (N-acetilglucosamina)
B-D-Glucopiranosa. Sacarosa (glucosa-a-1,4-fructosa)
La fórmula estructural general del glicerofosfolípido Fosfatidilcolina Fosfatidiletanolamina Fosfatidilinositol
Esfingosina Ceramida Vaina Fórmula estructural general de los fosfolípidos
Fórmula general de esteroles naturales 20 aminoácidos
Purina pirimidina AMP ADP ATP GMP GDP GTP TMP TDP TTP UMP UDP UTP CMP CDP CTP GMP GDP GTP (c d )
Proteína: 1. Péptido es un polímero en el que los aminoácidos están conectados mediante enlaces amida o enlaces peptídicos mediante la condensación de grupos α-amino y α-carboxilo. Incluye oligopéptidos, polipéptidos y proteínas.
2. Cada unidad de aminoácido que constituye un péptido se denomina residuo de aminoácido.
3 El método de conexión y orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, incluida la posición y el número. de enlaces disulfuro Se llama estructura primaria de una proteína.
4. La estructura secundaria de una proteína se refiere al plegamiento y enrollamiento regular del esqueleto de la cadena principal de la propia cadena polipeptídica (excluyendo el grupo R) en el espacio. por enlaces de hidrógeno entre grupos de cadenas laterales.
5. Motivo estructural: También llamado motivo funcional, representa un agregado de estructuras secundarias adyacentes que tiene una función específica o forma parte de un dominio estructural independiente.
6, El cuaternario La estructura de una proteína incluye el tipo, número, disposición espacial de las subunidades y las interacciones entre subunidades.
7. Cuando la solución de proteína tiene un determinado valor de pH, las cargas positivas y negativas de una molécula de proteína específica son iguales y se convierten en iones zwitteriónicos, que no se mueven ni hacia el ánodo ni hacia el cátodo en el campo eléctrico. El valor del pH de la solución es el punto isoeléctrico de la proteína.
8.El fenómeno en el que las proteínas se ven afectadas por determinados factores físicos y químicos y se destruyen sus estructuras de orden superior y posteriormente se pierde su actividad biológica se llama desnaturalización. La esencia de la desnaturalización: los enlaces secundarios (a veces incluidos los enlaces disulfuro) se destruyen y la conformación natural se desintegra. La desnaturalización no implica la destrucción de la estructura primaria.
9. Si la desnaturalización de las proteínas no es demasiado grave, es un proceso reversible. Las proteínas desnaturalizadas generalmente pueden replegarse lenta y espontáneamente a su forma original después de los factores desnaturalizantes. se eliminan. La conformación restablece las propiedades físicas y químicas originales y la actividad biológica. Este fenómeno se llama renaturalización.
10 Los nucleósidos son glucósidos formados a partir de azúcares pentosas y bases a través de enlaces glicosídicos β-N. Los nucleótidos son los ésteres de fosfato de los grupos pentosas hidroxilo de los nucleósidos.
Enzima: 11. La capacidad de una enzima para catalizar una reacción específica se utiliza comúnmente para expresar la cantidad de enzima, que se expresa por la actividad de la enzima.
12. La capacidad de una enzima para catalizar una determinada reacción química se llama actividad enzimática. La actividad enzimática suele estar determinada por la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por la enzima en condiciones óptimas. Unidad internacional (UI): cambio de 1 μmoL/minuto
13. Actividad enzimática específica: la actividad enzimática por miligramo de proteína enzimática. Unidad: U/mg de proteína.
14. Número de conversión enzimática: Número de moléculas de sustrato que una molécula de enzima puede convertir por unidad de tiempo (como por segundo) cuando el sustrato está saturado.
La velocidad de reacción de una enzima: la disminución de sustrato o el aumento de producto por unidad de tiempo y unidad de volumen. Unidad: concentración/unidad de tiempo
15. Cualquier compuesto que inhiba la velocidad de reacción de una enzima se llama inhibidor enzimático (inhibidor), y su efecto se llama inhibición enzimática.
16. Inhibición competitiva: El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato, compite por el centro activo de la enzima y forma un complejo EI reversible con la enzima para evitar que el sustrato se una a la enzima.
Km aumenta y vmax permanece sin cambios
17. Inhibición no competitiva: el sustrato y el inhibidor pueden unirse a la enzima al mismo tiempo, pero el complejo ternario intermedio ESI no puede descomponerse más en productos. enzima Actividad reducida. Km permanece sin cambios pero vmax disminuye
18 Inhibición anticompetitiva: la enzima solo puede unirse al inhibidor después de unirse al sustrato. , Km disminuye vmax y la pendiente permanece sin cambios
Coenzima 19 (coenzima): Está unida débilmente a la proteína enzimática y puede eliminarse mediante diálisis. Grupo protésico: se une fuertemente a proteínas enzimáticas.
20. El centro activo de una enzima también se llama sitio activo, que se refiere al área de la molécula de la enzima que se une directamente al sustrato y está directamente relacionada con la catálisis.
21. Especificidad significa que una enzima tiene una selectividad estricta por los sustratos involucrados en la reacción, es decir, una enzima solo puede actuar sobre un sustrato, o una clase de sustratos con estructuras moleculares similares. Se produce una reacción química que produce un producto específico.
Sacáridos: 22. Por azúcar se entienden los polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas y sus condensados y determinados derivados.
Monosacáridos: Polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas que no pueden hidrolizarse en moléculas de azúcar más pequeñas.
Polisacáridos: Los polisacáridos se polimerizan a partir de múltiples moléculas de monosacáridos o derivados de monosacáridos.
Fenómeno de murotación: El fenómeno por el cual la rotación óptica específica de una solución ópticamente activa cambia después de ser colocada se llama mutarotación.
23. Entre varios isómeros ópticos, un par de isómeros que son imágenes especulares entre sí se denominan enantiómeros;
Uno o más quirales Un par de isómeros con configuraciones opuestas de átomos de C. pero no imágenes especulares se llaman diastereómeros;
Un par de isómeros con un solo átomo de C quiral que tiene una configuración diferente Se llaman epímeros, como D-glucosa y D-manosa, D-glucosa y D -galactosa son epímeros entre sí.
Lípidos: 24. El concepto de lípidos: compuestos que son insolubles o poco solubles en agua y fácilmente solubles en disolventes orgánicos apolares como el éter, el cloroformo y el benceno. Generalmente están compuestos por alcoholes y. ácidos grasos. Lípidos simples: ésteres de ácidos grasos y alcoholes.
25. Los lípidos de isopreno no contienen ácidos grasos.
26 Los ácidos grasos están compuestos por un grupo hidrocarbonado de cadena larga (cola) y un grupo carboxilo terminal (cabeza). Aquellos cuyo grupo hidrocarbonado no contiene dobles enlaces (o triples enlaces) son ácidos grasos saturados, y aquellos que contienen uno o más dobles enlaces (o triples enlaces) son ácidos grasos insaturados.
27. Cera: lípido producido a partir de ácidos grasos superiores y alcoholes monohídricos superiores, generalmente sólidos e insolubles en agua
Vitaminas: 27 importantes vitaminas hidrosolubles y sus correspondientes coenzimas.
1 Vitamina C
2 Vitamina B1: pirofosfato de tiamina (TTP)
3 Vitamina pp: nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), nicotinamida amida adenina dinucleótido fosfato (NADP+)
4 Vitamina B2: Flavina mononucleótido (FMN) Flavina adenina dinucleótido (FAD)
5 Ácido pantoténico: Coenzima A (CoA)
6 Ácido fólico: Tetrahidrofolato ( FH4)
7 Biotina
8 Ácido lipoico
9 Vitaminas B6: Fosfato de piridoxal, fosfato de piridoxamina
10 Vitamina B12
28. Formas de coenzimas y funciones principales de las principales vitaminas liposolubles
Funciones de las coenzimas
1. Vitamina A 11-cis circulación retiniana
2. Vitamina D | 1,2-dihidroxicolecalciferol regula el metabolismo del calcio y el fósforo
3. Vitamina E Lípidos de membrana protectora, antioxidantes
4. Promueve la coagulación sanguínea.
Hormonas: 29. Definición de hormonas: Las hormonas son producidas y secretadas por tejidos específicos. Un tipo de sustancia química que ingresa al torrente sanguíneo y llega a órganos o tejidos específicos a través del transporte sanguíneo, haciendo que estos órganos o tejidos produzcan reacciones fisiológicas y bioquímicas específicas. .
30. Definición de receptor: componente especial presente en las células. Capaces de reconocer y unirse a moléculas de señalización llamadas ligandos derivadas del exterior de la célula. Los receptores son principalmente proteínas, especialmente glicoproteínas, pero también glicolípidos.
31. Proteína G (proteína de unión a guanilato) La proteína G es una proteína de interfaz situada en el interior de la membrana celular. La proteína G está acoplada al receptor hormonal y actúa como receptor intermedio sobre el receptor.
Ácidos nucleicos: 32. El concepto de estructura primaria de los ácidos nucleicos: el método de conexión entre los desoxinucleótidos en la molécula de ADN (enlaces fosfodiéster 3?-5?) y la secuencia de disposición. Se llama estructura primaria del ADN y se conoce como secuencia de bases. La dirección de la estructura primaria se especifica como 5?→3?. Diferentes moléculas de ADN tienen diferentes secuencias de nucleótidos y, por lo tanto, transportan información genética diferente. Representación de la estructura primaria:
33. La estructura secundaria del ADN consiste principalmente en varias formas de hélices, especialmente de doble hélice de tipo B. Además, también hay doble hélice de tipo A y doble hélice de tipo Z. Hélice, hélice de triple hebra, hélice de cuádruple hebra, etc.
34. Estructura de doble hélice de tipo B: 1) El ADN está compuesto por dos hebras de polinucleótidos antiparalelas y las dos hebras están entrelazadas. para formar una doble hélice derecha;
2) Las dos hebras que forman la doble hélice derecha son complementarias. Están unidas entre sí mediante pares de bases especiales. La regla de emparejamiento de bases es que A en una. una hebra siempre está con la otra. La T y la G de la cadena siempre están unidas por puentes de hidrógeno con C. Entre ellos, el par de bases AT tiene dos enlaces de hidrógeno y el par de bases GC tiene tres enlaces de hidrógeno;
3) El par de bases está ubicado dentro de la doble hélice y es perpendicular a la cadena principal de fosfato de desoxirribosa expuesta. El plano del anillo de azúcar es paralelo al eje longitudinal de la doble hélice. Los pares de bases se apilan entre sí mediante enlaces hidrófobos y fuerzas de Van der Waals, que desempeñan un papel determinado en la estabilidad de la doble hélice;
4) La superficie de la doble hélice contiene surcos mayores y surcos menores obvios, con anchos de 2,2 nm y 1,2 nm respectivamente;
5) Otras constantes de la doble hélice incluyen la distancia entre pares de bases adyacentes de 0,34 nm y la diferencia es de aproximadamente 36 °. El diámetro de la hélice es de 2 nm, cada hélice completa contiene 10 pares de bases y su altura es de 3,4 nm.
35. Los principales componentes que componen la estructura terciaria del ARN incluyen la estructura de pseudonudo, la estructura de horquilla "besante" y la estructura sináptica de anillo de horquilla que puede formar una estructura terciaria en forma de L invertida.
36. La estructura del ARNt
70-90 pb, el peso molecular es de aproximadamente 25 kd, el coeficiente de sedimentación es de alrededor de 4S, hay muchas bases raras en el extremo 3'...CCA-OH 5. 'Los extremos son en su mayoría pG... o pC... La estructura secundaria es una estructura terciaria en forma de L invertida en forma de trébol
Características de la estructura secundaria: cadena única, forma de hoja de trébol, cuatro brazos y cuatro anillos
Características de la estructura terciaria: basado en la estructura secundaria, se pliega y retuerce aún más para formar una forma de L invertida
La estructura del ARNm (producto de transcripción de ADN, traducción de proteínas) plantilla)
Los procariotas son en su mayoría policistrónicos; los eucariotas son en su mayoría monocistrónicos, con una tapa en el extremo 5' y una cola de ácido poliadenílico en el extremo 3', el componente de estructura secundaria más común en la molécula de ARNm; También es una estructura de tallo-bucle. La estructura secundaria de la molécula de ARNm, especialmente la estructura secundaria en ambos extremos, afecta la traducción, y algunos ARNm regulan la expresión genética con la ayuda de estructuras secundarias especiales en los extremos.
Características estructurales del ARNm:
38. La desnaturalización de los ácidos nucleicos significa que los enlaces de hidrógeno en la región de la doble hélice del ácido nucleico se rompen debido a factores como el calentamiento, el pH extremo o la reducción de la concentración iónica. fuerza, o reactivos químicos especiales. El proceso de convertirse en una sola cadena no implica la ruptura del enlace valenciano.
39. que 11); desnaturalizante (urea, clorhidrato de guanidina, formaldehído)
40. Propiedades físicas y químicas después de la desnaturalización: el valor de absorción de 260 nm aumenta. > 41. La desnaturalización del ADN se produce dentro de un rango de temperatura muy estrecho. La temperatura a la que A260 alcanza la mitad de su valor máximo durante la desnaturalización térmica suele denominarse temperatura de fusión del ADN, representada por Tm.
La Tm del ADN generalmente está entre 82-95 ℃
42 Renaturalización de los ácidos nucleicos: bajo ciertas condiciones, las bases entre las hebras individuales del ADN desnaturalizado se reparan para restaurar la estructura de doble hélice, acompañada. mediante una disminución de A260 (efecto sustractivo), se restablece la función del ADN.
42. El ADN desnaturalizado térmicamente puede renaturalizarse cuando se enfría lentamente, pero no puede renaturalizarse mediante un enfriamiento rápido. Cuanto más grande es el fragmento de ADN, más lenta es la renaturalización. Cuanto mayor es la concentración de ADN, más rápida es la renaturalización. La velocidad de plegado se puede medir mediante Cot.
43. Hibridación de moléculas de ácido nucleico: Siempre que exista una región de emparejamiento de bases entre las hebras simples de ADN de diferentes fuentes o entre el ADN y el ARN monocatenarios, se puede formar una región de doble hélice local durante la renaturalización, que Se llama hibridación de moléculas de ácido nucleico (hibridación). La preparación de sondas específicas (sondas) se puede utilizar para detectar y localizar genes mediante tecnología de hibridación.
44. En los procariotas, existe un tipo de secuencia palindrómica específica compuesta por 4-8 pares de bases en la doble hélice de ADN extraño con doble simetría rotacional, y aquí un determinado sitio en la secuencia hidroliza el ADN. doble hélice, que produce extremos pegajosos o extremos romos. Este tipo de enzima se llama endonucleasa de restricción.