ATR Quinasa "¿Cómo responde al daño del ADN?"
Investigadores de la Universidad de Ciencia y Tecnología de China y la Universidad Agrícola de Nanjing utilizaron microscopía crioelectrónica de primer nivel para modelar el complejo Mec1-DDC2 en levadura con una precisión de 3,9 angstroms (o 0,39 nanómetros). lo que equivale a una precisión de una estructura tridimensional cercana al nivel atómico.
El profesor Cai Gang, autor correspondiente del artículo y de la Universidad de Ciencia y Tecnología de China, dijo que este complejo corresponde a la proteína atr humana y su proteína asociada atrip en la vía de señalización. "El complejo MEC1-DDC2 de levadura y el complejo ATR-Atrip humano están altamente conservados y comparten una gran similitud estructural". Creemos que la información obtenida del complejo MEC1-DDC2 de levadura ayudará a dilucidar la estructura del complejo ATR-Atrip humano. . y mecanismo molecular".
Este estudio revela el mecanismo molecular y los sitios reguladores clave para la regulación de la actividad de la atr quinasa. No solo revela el mecanismo molecular de la activación de la atr quinasa, sino que también es importante para ayudar a dilucidar el mecanismo regulador de la estabilidad del genoma. La importancia científica también revela que el prd, el puente y otros sitios reguladores de la quinasa ATR se pueden utilizar para guiar el diseño de nuevos inhibidores de la quinasa ATR, proporcionando una base estructural importante para el desarrollo de nuevos fármacos. para el tratamiento de tumores.